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LL-37 péptido de investigación, ≥98% pureza por HPLC, CAS 154947-66-7, polvo liofilizado para investigación de laboratorio in vitro, Pure Peptides
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¿Qué es LL-37?

El LL-37 es el único péptido de este tipo (una catelicidina) que produce el organismo; lo sintetizan las células de la piel, del sistema inmunológico y de los revestimientos como parte del sistema de defensa natural. Se está estudiando en investigaciones de laboratorio por su actividad antimicrobiana y sus efectos sobre la señalización inmunológica y la reparación de heridas.

  • El único péptido antimicrobiano de su clase producido de forma natural por el cuerpo humano
  • Son liberadas por las células inmunitarias y cutáneas como parte de la primera línea de defensa contra los microbios
  • Se ha estudiado por su amplia actividad antimicrobiana y su capacidad para desintegrar las biopelículas bacterianas
  • Se ha investigado en estudios sobre la reparación de heridas y por sus efectos en la señalización de las células inmunitarias

Solo para uso en investigación. No aprobado para uso terapéutico en humanos.

El LL-37 (CAS 154947-66-7) es un péptido sintético de 37 aminoácidos y el único péptido antimicrobiano derivado de la catelicidina identificado en seres humanos. Con un peso molecular de 4493,34 g/mol, el LL-37 se define por la secuencia de aminoácidos LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES, un péptido alfa-helicoidal altamente catiónico y anfipático derivado de la escisión C-terminal de la proteína precursora hCAP-18 de 18 kDa. Su nombre refleja los dos residuos de leucina en el extremo N-terminal y su longitud de 37 residuos. Se considera que la estructura anfipática, con caras catiónicas e hidrofóbicas agrupadas a lo largo de la hélice alfa, es fundamental para sus características de interacción con la membrana. Producido mediante síntesis de péptidos en fase sólida.

La estructura alfa-helicoidal anfipática del LL-37 se ha caracterizado como fundamental para su interacción con las membranas microbianas, y esta propiedad de actividad membranaria ha sido objeto de una amplia investigación biofísica y microbiológica. Estudios in vitro han examinado su interacción con sistemas modelo de membranas bacterianas, documentando que el LL-37 adopta una orientación paralela a la superficie en bicapas lipídicas orientadas y altera la membrana a través de un mecanismo de poro toroidal, manteniéndose esta orientación superficial tanto en composiciones de bicapa aniónicas como zwiteriónicas [1]. Las investigaciones publicadas caracterizan al LL-37 como un quimioatrayente para los neutrófilos, monocitos y células T humanas que actúa a través del receptor similar al péptido formilo 1 (FPRL1), y documentan la movilización de calcio en células transfectadas con FPRL1 como evidencia de que el receptor media la señalización quimiotáctica del LL-37 [2], así como investigaciones in vivo con modelos de heridas que documentan que la administración de LL-37 mediante transferencia adenoviral a heridas por escisión en ratones ob/ob (obesos) mejoró significativamente la reepitelización y la formación de tejido de granulación [3], lo que convierte a la LL-37 en un compuesto de referencia en la investigación sobre la inmunidad innata y los péptidos antimicrobianos, en la que se examinan los mecanismos de los péptidos de defensa del huésped activos en la membrana y la señalización inmunomoduladora mediada por el FPRL1 en modelos preclínicos.

La LL-37 se fabrica en un laboratorio certificado ISO9001, con una pureza garantizada de ≥98%. Cada lote se somete a pruebas independientes mediante análisis de HPLC y MS-UPLC antes de su envío. Los viales se sellan al vacío y se almacenan en un sistema de almacenamiento en frío con temperatura controlada y supervisada. Los certificados de análisis pueden consultarse y descargarse directamente en la página del producto.

Se vende estrictamente para fines de investigación in vitro. No apto para el consumo humano. Destinado exclusivamente al uso por parte de investigadores cualificados en entornos de laboratorio.

Revisión científica

Dra. Martina Rossi, PhD

Dra. Martina Rossi, PhD

Colaboradora científica y revisora

Contenido revisado para comprobar su exactitud científica el 14 de junio de 2026

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