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NAD+ compuesto de investigación, ≥98% pureza por HPLC, CAS 53-84-9, polvo liofilizado para investigación de laboratorio in vitro, Pure Peptides
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¿Qué es NAD+?

El NAD+ es una coenzima presente en todas las células vivas, esencial para convertir los nutrientes en energía y para la actividad de las enzimas de reparación y señalización, como las sirtuinas y las PARP. Se estudia en investigaciones de laboratorio y con animales por sus efectos sobre el metabolismo y la señalización de las células cerebrales y cardíacas. El NAD+ es un nucleótido, no un péptido.

  • Una coenzima energética fundamental que participa en la transformación de los nutrientes en energía celular
  • Es necesario para las enzimas sirtuinas, que regulan la reparación del ADN y la actividad génica
  • También es necesario para las enzimas de reparación de PARP y la señalización de CD38
  • Se ha estudiado en investigaciones con animales sobre el metabolismo y la señalización en las células cerebrales y cardíacas (se trata de un nucleótido, no de un péptido)

Solo para uso en investigación. No aprobado para uso terapéutico en humanos.

NAD+ (CAS 53-84-9), denominado formalmente dinucleótido de nicotinamida y adenina (forma oxidada), es una coenzima dinucleótida con la fórmula molecular C21H27N7O14P2 y un peso molecular de 663,43 g/mol. A diferencia de los compuestos peptídicos de este catálogo, el NAD+ es un nucleótido de piridina compuesto por dos nucleótidos, el mononucleótido de nicotinamida (NMN) y el monofosfato de adenosina (AMP), unidos por un enlace pirofosfato. Su estructura presenta un anillo de nicotinamida capaz de aceptar un ion hidruro (H-) para formar la forma reducida NADH, una transición redox fundamental para su función como transportador de electrones. El NAD+ se produce mediante síntesis química y es una de las coenzimas más ampliamente estudiadas en la investigación preclínica sobre metabolismo y envejecimiento.

El NAD+ es una coenzima necesaria para más de 500 reacciones enzimáticas y actúa como cosustrato para tres clases principales de enzimas de señalización: las sirtuinas (SIRT1-7), polimerasas de poli(ADP-ribosa) (PARP) y las ADP-ribosa sintasas cíclicas (CD38/CD157). Estudios in vitro publicados han demostrado que la proteína de silenciamiento y longevidad Sir2 desacetila la histona H3 en las lisinas 9 y 14 en una reacción estrictamente dependiente del NAD+, vinculando así directamente el pool celular de NAD+ con la actividad de desacetilación de proteínas [1]. Estudios in vivo en roedores han demostrado que las disminuciones relacionadas con la edad del NAD+ tisular alteran la comunicación nuclear-mitocondrial, mientras que la restauración de los niveles de NAD+ puede restablecer la función mitocondrial en ratones envejecidos [2], y que la restauración del flujo de la vía de recuperación del NAD+ puede alterar los resultados metabólicos, ya que el mononucleótido de nicotinamida mejora la intolerancia a la glucosa y aumenta la sensibilidad a la insulina en ratones diabéticos inducidos por la dieta y la edad [3], lo que convierte al NAD+ en una coenzima de referencia en la investigación preclínica sobre metabolismo y envejecimiento que examina el consumo de NAD+ mediado por sirtuinas y PARP, así como la disminución del NAD+ dependiente de la edad en modelos de roedores.

El NAD+ se fabrica en un laboratorio certificado ISO9001, con una pureza garantizada de ≥98%. Cada lote se somete a pruebas independientes mediante análisis HPLC y MS-UPLC antes de su envío. Los viales se sellan al vacío y se almacenan en un sistema de almacenamiento en frío con temperatura controlada y supervisada. Los certificados de análisis pueden consultarse y descargarse directamente en la página del producto.

Se vende estrictamente para fines de investigación in vitro. No apto para el consumo humano. Destinado exclusivamente al uso por parte de investigadores cualificados en entornos de laboratorio.

Revisión científica

Dra. Martina Rossi, PhD

Dra. Martina Rossi, PhD

Colaboradora científica y revisora

Contenido revisado para comprobar su exactitud científica el 14 de junio de 2026

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